Minggu, 11 Oktober 2026
13:25 WIB
TERKINI
Lampung Anak Krakatau Naik Status Siaga Level III: Potensi Bahaya, Jauhi Radius 5 KM Lampung Gunung Anak Krakatau Kembali Erupsi, Status Siaga Ditetapkan, Radius Bahaya 5 Km Teknologi Sega Siapkan DLC Penutup dan Final Kejuaraan Dunia Sonic Racing: CrossWorlds Otomotif Bengkel Mini di Rumah: 6 Alat Penting untuk Perbaikan Ringan Kendaraan Teknologi School Party Craft: Rasakan Sensasi Unik Simulasi Kehidupan di Dunia Terbuka Hukum Polemik Dokumen Pencalonan Gibran: KPU Didesak Transparan Pasca Putusan MK Hiburan Syahrini Kembali Guncang Panggung Musik: Rilis Lagu Baru dan Gebrak Pestapora 2026 Regional LPS Periksa Aset Debitur BPR Tripanca Setiadana di Lampung untuk Pemulihan Regional Bandar Lampung Meriahkan Acara Bersholawat, Eratkan Persaudaraan Umat Lampung Pesisir Lampung Waspada Banjir Rob, BMKG Ingatkan Pasang Maksimum 12-15 Oktober Lampung Anak Krakatau Naik Status Siaga Level III: Potensi Bahaya, Jauhi Radius 5 KM Lampung Gunung Anak Krakatau Kembali Erupsi, Status Siaga Ditetapkan, Radius Bahaya 5 Km Teknologi Sega Siapkan DLC Penutup dan Final Kejuaraan Dunia Sonic Racing: CrossWorlds Otomotif Bengkel Mini di Rumah: 6 Alat Penting untuk Perbaikan Ringan Kendaraan Teknologi School Party Craft: Rasakan Sensasi Unik Simulasi Kehidupan di Dunia Terbuka Hukum Polemik Dokumen Pencalonan Gibran: KPU Didesak Transparan Pasca Putusan MK Hiburan Syahrini Kembali Guncang Panggung Musik: Rilis Lagu Baru dan Gebrak Pestapora 2026 Regional LPS Periksa Aset Debitur BPR Tripanca Setiadana di Lampung untuk Pemulihan Regional Bandar Lampung Meriahkan Acara Bersholawat, Eratkan Persaudaraan Umat Lampung Pesisir Lampung Waspada Banjir Rob, BMKG Ingatkan Pasang Maksimum 12-15 Oktober
Sitokrom c oksidase

Sitokrom c oksidase

Bagikan:
250px-Cytochrome_C_Oxidase_1OCC_in_Membrane_2.png?utm_source=id.wikipedia.org&utm_campaign=parser&utm_content=thumbnail
Struktur kristal sitokrom c oksidase

Oksidase CC (bahasa Inggris:EC.1.9.3.1, cytochrome c oxidase, CcO, COX) adalah kompleks enzim dengan berkas genetik berjumlah 3 pada mitokondria dengan fungsi transfer elektron,[1] dan 10 buah pada DNA dalam inti sel eukariota.[2] ekspresi genetik pada hepatosit hewan sapi adalah:

dengan 2 kanal proton yang terbentang dari matriks mitokondria menuju sitoplasma.[3]

Reaksi redoks yang berlangsung:

reaksi oksidasi:

4 cyt.c 2 + → 4 cyt.c 3 + + 4 e − {\displaystyle 4{\mbox{cyt.c}}^{2+}\rightarrow 4{\mbox{cyt.c}}^{3+}+4{\mbox{e}}^{-}\,} {\displaystyle 4{\mbox{cyt.c}}^{2+}\rightarrow 4{\mbox{cyt.c}}^{3+}+4{\mbox{e}}^{-}\,}

reaksi reduksi:

O 2 + 4 H + + 4 e − → 2 H 2 O {\displaystyle {\mbox{O}}_{2}+4{\mbox{H}}^{+}+4{\mbox{e}}^{-}\rightarrow 2{\mbox{H}}_{2}{\mbox{O}}\,} {\displaystyle {\mbox{O}}_{2}+4{\mbox{H}}^{+}+4{\mbox{e}}^{-}\rightarrow 2{\mbox{H}}_{2}{\mbox{O}}\,}

Keterangan:

Pada lintasan D, setelah molekul O2 terikat pada situs reduksi yang berupa kompleks Fe2+(a3) dan Cu(B), O2 segera tereduksi menjadi O2- dan membentuk ikatan hidrogen dengan CN- dan gugus OH- Tyr244 hingga memungkinkan O2- menerima 3 tambahan elektron dari Cu1B+, Fe3+(a3), dan Tyr-OH,[4] di bawah regulasi histidina.[5] Keempat elektron tersebut berasal dari Fe2+(c).[6] Pasokan ion H+ dibawa oleh kluster 5 molekul air,[7] dari Glu286 di dalam matriks, untuk mereduksi O2 tersebut menjadi H2O. Setelah oksigen selesai tereduksi, kelebihan ion H+ akan dihantarkan ke gugus delta-propionat dari Fe2+(a3).

Sifat hidrofobik gugus delta-propionat dan ikatan hidrogen yang dibentuknya dengan senyawa Asp51 yang terletak pada ruang antarmembran memungkinkan letupan ion H+ dari gugus tersebut sebagai reaksi oksidasi, dengan reaksi reduksi Asp51 menjadi asparagina.[5][8] 4 ion H+ diletupkan dengan daya sebesar 635 meV,[9] untuk 1 molekul O2 pada pH sekitar 8, namun mekanisme peletupan tersebut lenyap pada pH sekitar 10,5.[10]

Pranala luar

Rujukan

  1. ↑ (Inggris) "Transcriptional regulation of mammalian cytochrome c oxidase genes". Center for Molecular Medicine and Genetics, Wayne State University School of Medicine; Grossman LI, Seelan RS, Jaradat SA. Diakses tanggal 2010-11-14.
  2. ↑ (Inggris) "Assembly of mitochondrial cytochrome c-oxidase, a complicated and highly regulated cellular process". Departments of Neurology, The John T. Macdonald Foundation Center for Medical Genetics, University of Miami Miller School of Medicine; Fontanesi F, Soto IC, Horn D, Barrientos A. Diakses tanggal 2010-11-14.
  3. ↑ (Inggris) "The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 A". Institute for Protein Research, Osaka University; Tsukihara T, Aoyama H, Yamashita E, Tomizaki T, Yamaguchi H, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yoshikawa S. Diakses tanggal 2010-11-15.
  4. ↑ (Inggris) "Bovine cytochrome c oxidase structures enable O2 reduction with minimization of reactive oxygens and provide a proton-pumping gate". Department of Life Science, University of Hyogo; Muramoto K, Ohta K, Shinzawa-Itoh K, Kanda K, Taniguchi M, Nabekura H, Yamashita E, Tsukihara T, Yoshikawa S. Diakses tanggal 2010-11-15.
  5. 1 2 (Inggris) "Reaction mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase". Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Ogura T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H. Diakses tanggal 2010-11-15.
  6. ↑ (Inggris) "Water-gated mechanism of proton translocation by cytochrome c oxidase". Helsinki Bioenergetics Group, Institute of Biotechnology and Biocentrum Helsinki, University of Helsinki; Wikström M, Verkhovsky MI, Hummer G. Diakses tanggal 2010-11-15.
  7. ↑ (Inggris) "Storage of an excess proton in the hydrogen-bonded network of the d-pathway of cytochrome C oxidase: identification of a protonated water cluster". Department of Chemistry and Center for Biophysical Modeling and Simulation; Xu J, Sharpe MA, Qin L, Ferguson-Miller S, Voth GA. Diakses tanggal 2010-11-15.
  8. ↑ (Inggris) "Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase". Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H. Diakses tanggal 2010-11-15.
  9. ↑ (Inggris) "Electrostatic study of the proton pumping mechanism in bovine heart cytochrome C oxidase". Department of Chemistry, University of California-Davis; Popović DM, Stuchebrukhov AA. Diakses tanggal 2010-11-15.
  10. ↑ (Inggris) "Internal charge transfer in cytochrome c oxidase at a limited proton supply: proton pumping ceases at high pH". Department of Biochemistry and Biophysics, The Arrhenius Laboratories for Natural Sciences, Stockholm University; Lepp H, Brzezinski P. Diakses tanggal 2010-11-15.
Aktivitas
Regulasi
Klasifikasi
Kinetika
Tipe
Zimogen
Group
PDC
Koenzim
AcCoA  · CoA  · CoQ10  · FAD  · NAD+
Enzim
EC 1
.1
.1
Alkohol dehidrogenase
.1 ADH  · .2 ALR  · .54 LAD  · .90 RAD  · .91 RAD  · .144 PAD  · .194 CAD  · .195 CAD
.3 HSD  · .4  · .5  · .6  · .7  · .8  · .9  · .10  · .11  · .12  · .13  · .14  · .15  · .16  · .17  · .18  · .19  · .20  · .21  · .22  · .23  · .24  · .25  · .26  · .27 LDH  · .146 11β-HSD  · .196 15-PGDH
.2
.3
.1  · .2  · .4 GOX  · .8 GLO
.2
.4
.3
.5
.1 SCCR
SQR  · QFR
.5
.5
.6
.5
.3 NADHD
.9
.3
.10
.2
.1  · .2 UCCR
.11
.1
.1  · .2  · .3  · .4  · .5  · .6  · .7  · .8 TPO
.13
.14
.13
.14
.16
.3
EC 2
.3
.2
.1  · .2 GGT
.4
.1
.6
.1
.7
.1-.4
.1
PI3K
.137  · .153  · .154
.2
.3
.1  · .2 CK
.4
.6
.7
.10-.13
.10 TK
.1
.2
.11 STK
.1 Rsk  · .2 PDK  · .3  · .4  · .5  · .6  · .7  · .8  · .9  · .10  · .11  · .12  · .13  · .14  · .15  · .16  · DAPK  · .18  · .19  · .20  · .21  · .22 CDK  · .24 MAPK
.12
.13
F3  · Strepto
EC3
.1
.1
Lipase
.4 EL  · .34 LPL  · Fosfo
.2
.3
.2
.1
.1 PA  · .2  · .3  · .4  · .5  · .6  · .7  · .8  · .9  · .10  · .11  · .12  · .13  · .14  · .15  · .16  · .17  · .18  · .19  · .20  · .21  · .22 α-gal  · .23 β-gal  · .166 HPA
.3
.4
.2
.1 CPA  · .2 CPB  · .3 CPS
.11-.19
.11-15
.11  · .12 (.2 CPA  · .3 CPB  · .7 CPN  · .8 CPS  · .11 ACP)  · .13  · .14  · .15
.16-.18
.16  · .17 (.1 CPA  · .2 CPB  · .3 CPN  · .4 CPS  · .6 ACP  · .9 CPS  · .21 PSMA)  · .18
.19
.21-.24
.21 (FVII  · FIX  · FX  · FXI  · FXII  · FD  · PROC  · Trombin)  · .22  · .23  · .24 (.1 ALA  · .7 MMP-1  · .17 MMP-3/MMP-6  · .19 BMP-1  · .23 MMP-7  · .24 MMP-2/MMP-5  · .35 MMP-9  · Sekretase)
.5
.1  · .2  · .3 (ARG)  · .4  · .5
.6
.7
EC 4
.1 (.1  · .2  · .3)  · .2  · .3 (.1  · .2)  · .4  · .5  · .6
EC 5
EC 6
Lainnya
Helikase  · Girase  · Konvertase (C3/C5)  · Permease (ATPase  · EEAT  · FATP  · GLUT  · MCT  · OATP  · SGLT  · UCP-1)  · Aldolase  · Fosfatase  · Laktase  · Nuklease  · Papain  · Rekonektin  · Renin  · Rennet  · Rubisco  · Selulase  · Sulfatase
Lihat pula: Asam amino  · Darah  · Hormon
Ikon rintisan

Artikel bertopik enzim ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia dengan mengembangkannya.

Konten disalin dari Wikipedia Bahasa Indonesia (lisensi CC BY-SA) Lihat versi asli di Wikipedia

Rekomendasi Pilihan