| Nama | |
|---|---|
| Nama IUPAC
Asam 2-[(7-merkapto-1-oksoheptil)amino]-3-fosfonooksibutanoat | |
| Penanda | |
Model 3D (JSmol) |
|
| ChemSpider |
|
| Nomor EC | |
PubChem CID |
|
| Nomor RTECS | {{{value}}} |
| UNII | |
CompTox Dashboard (EPA) |
|
| |
| |
| Sifat | |
| C11H22NO7PS | |
| Massa molar | 343,333641 |
Kecuali dinyatakan lain, data di atas berlaku pada suhu dan tekanan standar (25 °C [77 °F], 100 kPa). | |
| Referensi | |
Koenzim B adalah koenzim yang diperlukan untuk reaksi redoks pada metanogen. Nama kimia lengkap koenzim B adalah 7-merkaptoheptanoiltreoninfosfat.[1] Molekul ini mengandung gugus tiol, yang merupakan situs reaksi utamanya.
Koenzim B bereaksi dengan 2-metiltioetanasulfonat (metil-Koenzim M, disingkat CH3–S–CoM), untuk melepaskan metana dalam proses metanogenesis:[2]
- CH3–S–CoM + HS–CoB → CH4 + CoB–S–S–CoM
Konversi ini dikatalisis oleh enzim metil koenzim M reduktase, yang mengandung kofaktor F430 sebagai gugus prostetik.
Konversi terkait yang menggunakan HS-CoB dan HS-CoM adalah reduksi fumarat menjadi suksinat, yang dikatalisis oleh fumarat reduktase:[3]
- HS–CoM + HS–CoB + −O2CCH=CHCO−2 → −O2CCH2–CH2CO−2 + CoB–S–S–CoM
Pentingnya koenzim B dalam metanogenesis
Koenzim B merupakan komponen penting dalam langkah terminal biogenesis metana.[4] Koenzim B bertindak sebagai donor dua elektron untuk mereduksi koenzim M (metil-koenzim) menjadi satu molekul metana dan satu heterodisulfida.[5] Dua percobaan terpisah yang dilakukan, satu dengan koenzim B dan yang lainnya tanpa koenzim B, menunjukkan bahwa penggunaan koenzim B sebelum pembentukan molekul metana menghasilkan pemutusan ikatan yang lebih efisien dan konsisten.[6]
Referensi
- ↑ Noll KM, Rinehart KL, Tanner RS, Wolfe RS (1986). "Structure of component B (7-mercaptoheptanoylthreonine phosphate) of the methylcoenzyme M methylreductase system of Methanobacterium thermoautotrophicum". Proceedings of the National Academy of Sciences. 83 (12): 4238–42. Bibcode:1986PNAS...83.4238N. doi:10.1073/pnas.83.12.4238. PMC 323707. PMID 3086878.
- ↑ Thauer RK (September 1998). "Biochemistry of methanogenesis: a tribute to Marjory Stephenson. 1998 Marjory Stephenson Prize Lecture". Microbiology. 144 (Pt 9): 2377–406. doi:10.1099/00221287-144-9-2377. PMID 9782487.
{{cite journal}}: Pemeliharaan CS1: Tanggal diterjemahkan otomatis (link) - ↑ Heim S, Künkel A, Thauer RK, Hedderich R (April 1998). "Thiol:fumarate reductase (Tfr) from Methanobacterium thermoautotrophicum—identification of the catalytic sites for fumarate reduction and thiol oxidation". European Journal of Biochemistry. 253 (1): 292–9. doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2530292.x. PMID 9578488.
{{cite journal}}: Pemeliharaan CS1: Tanggal diterjemahkan otomatis (link) - ↑ Dey, Mishtu; Li, Xianghui; Kunz, Ryan C; Ragsdale, Stephen W (2010-12-22). "Detection of Organometallic and Radical Intermediates in the Catalytic Mechanism of Methyl-Coenzyme M Reductase Using the Natural Substrate Methyl-Coenzyme M and a Coenzyme B Substrate Analogue". Biochemistry. 49 (51): 10902–10911. doi:10.1021/bi101562m. PMID 21090696.[pranala nonaktif permanen]
- ↑ Cedervall, Peder E; Dey, Mishtu; Pearson, Arwen R; Ragsdale, Stephen W; Wilmot, Carrie M (2010-07-22). "Structural Insight into Methyl-Coenzyme M Reductase Chemistry Using Coenzyme B Analogues". Biochemistry. 49 (35): 7683–7693. doi:10.1021/bi100458d. PMC 3098740. PMID 20707311.
- ↑ Horng, Yih-Chern; Becker, Donald F; Ragsdale, Stephen W (2001-10-30). "Mechanistic Studies of Methane Biogenesis by Methyl-Coenzyme M Reductase: Evidence that Coenzyme B Participates in Cleaving the C−S Bond of Methyl-Coenzyme M". Biochemistry. 40 (43): 12875–12885. doi:10.1021/bi011196y. PMID 11669624.[pranala nonaktif permanen]
Artikel bertopik enzim ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia dengan mengembangkannya. |