| Karboksilesterase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Pengidentifikasi | |||||||||
| Nomor EC | 3.1.1.1 | ||||||||
| Nomor CAS | 9016-18-6 | ||||||||
| Basis data | |||||||||
| IntEnz | tinjauan IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entri BRENDA | ||||||||
| ExPASy | tinjauan NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entri KEGG | ||||||||
| MetaCyc | jalur metabolik | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Struktur PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontologi Gen | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
Karboksilesterase (atau karboksil-ester hidrolase, EC 3.1.1.1; nama sistematis karboksil-ester hidrolase) adalah enzim yang mengkatalisis reaksi dengan bentuk berikut:[1]
- a ester karboksilat + H2O
⇌
{\displaystyle \rightleftharpoons }
alkohol + a karboksilat
Sebagian besar enzim dari kelompok ini adalah hidrolase serina yang termasuk dalam superfamili protein dengan lipatan α/β-hidrolase. Beberapa pengecualian mencakup esterase dengan struktur yang menyerupai laktamase beta (PDB: 1ci8)).
Karboksilesterase tersebar luas di alam dan umum ditemukan di hati manusia dan mamalia. Banyak di antaranya berperan dalam metabolisme fase I xenobiotika seperti toksin atau obat-obatan, karboksilat yang dihasilkan kemudian dikonjugasikan oleh enzim lain untuk meningkatkan kelarutan dan pada akhirnya diekskresikan. Asam lemak jenuh dan tak jenuh ganda esensial, asam arakidonat (AA C20H32O2; 20:4, n-6)—yang terbentuk melalui sintesis dari asam linoleat (LA: C18H32O2 18:2, n-6) yang berasal dari makanan—berperan sebagai penghambat karboksilesterase pada manusia.[2]
Famili protein karboksilesterase yang berkerabat secara evolusioner (protein yang memiliki homologi urutan yang jelas satu sama lain) mencakup sejumlah protein dengan spesifisitas substrat yang berbeda, seperti asetilkolinesterase.
Contoh
- asetilkolinesterase
- ali-esterase,
- B-esterase,
- esterase butirat,
- esterase butiril,
- karboksilesterase 1
- karboksilesterase 2
- karboksilesterase 3
- esterase A,
- esterase B,
- esterase D,
- metilbutirase,
- esterase metilbutirat,
- monobutirase,
- esterase prokain,
- esterase propionil,
- esterase triasetin
- esterase vitamin A, dan
- esterase kokain
Enzim terakhir ini juga berperan dalam biosintesis alkaloid.
Gen
Gen manusia yang mengodekan enzim karboksilesterase meliputi:
- CES1
- CES2
- CES3
- CES4
- CES7
- CES8
Tata nama yang disetujui telah ditetapkan untuk kelima famili gen karboksilesterase manusia dan mamalia.[3]
Referensi
- ↑ Aranda, Juan; Cerqueira, N. M. F. S. A.; Fernandes, P.A.; Roca, M.; Tuñon, I.; Ramos, M. J. (2014). "The Catalytic Mechanism of Carboxylesterases. A Computational Study". Biochemistry. 53 (36): 5820–5829. doi:10.1021/bi500934j. PMID 25101647.
- ↑ PubChem. "Arachidonic acid". pubchem.ncbi.nlm.nih.gov (dalam bahasa Inggris). Diakses tanggal 2022-11-24.
- ↑ Holmes RS, Wright MW, Laulederkind SJ, Cox LA, Hosokawa M, Imai T, Ishibashi S, Lehner R, Miyazaki M, Perkins EJ, Potter PM, Redinbo MR, Robert J, Satoh T, Yamashita T, Yan B, Yokoi T, Zechner R, Maltais LJ (2010). "Recommended nomenclature for five mammalian carboxylesterase gene families: human, mouse, and rat genes and proteins". Mamm. Genome. 21 (9–10): 427–41. doi:10.1007/s00335-010-9284-4. PMC 3127206. PMID 20931200.
Bacaan lanjutan
- Augusteyn RC, de Jersey J, Webb EC, Zerner B (1969). "On the homology of the active-site peptides of liver carboxylesterases". Biochim. Biophys. Acta. 171 (1): 128–37. doi:10.1016/0005-2744(69)90112-0. PMID 4884138.
- Barker DL, Jencks WP (1969). "Pig liver esterase. Physical properties". Biochemistry. 8 (10): 3879–89. doi:10.1021/bi00838a001. PMID 4981346.
- Bertram J, Krisch K (1969). "Hydrolysis of vitamin A acetate by unspecific carboxylesterases from liver and kidney". Eur. J. Biochem. 11 (1): 122–6. doi:10.1111/j.1432-1033.1969.tb00748.x. PMID 5353595.
- BURCH J (1954). "The purification and properties of horse liver esterase". Biochem. J. 58 (3): 415–26. doi:10.1042/bj0580415. PMC 1269916. PMID 13208632.
- Horgan DJ, Stoops JK, Webb EC, Zerner B (1969). "Carboxylesterases (EC 3.1.1). A large-scale purification of pig liver carboxylesterase". Biochemistry. 8 (5): 2000–6. doi:10.1021/bi00833a033. PMID 5785220.
- Malhotra OP, Philip G (1966). "Specificity of goat intestinal esterase". Biochem. Z. 346: 386–402.
- Mentlein R, Schumann M, Heymann E (1984). "Comparative chemical and immunological characterization of five lipolytic enzymes (carboxylesterases) from rat liver microsomes". Arch. Biochem. Biophys. 234 (2): 612–21. doi:10.1016/0003-9861(84)90311-4. PMID 6208846.
- Runnegar MT, Scott K, Webb EC, Zerner B (1969). "Carboxylesterases (EC 3.1.1). Purification and titration of ox liver carboxylesterase". Biochemistry. 8 (5): 2013–8. doi:10.1021/bi00833a035. PMID 5785222.
